ANALISA KADAR PROTEIN PADA BAHAN PANGAN
22.55 |
Label:
Analisa Kimia
BAB 1. PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Protein merupakan suatu polipeptida yang memiliki struktur
primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Penentuan konsentrasi protein merupakan proses yang rutin digunakan
dalam kerja Biokimia. Ada beberapa
metode yang biasa digunakan dalam rangka penentuan konsentrasi preotein, yaitu
metode Biuret, Lowry, dan lain sebagainya.
Masing-masing metode mempunyai kekurangan dan kelebihan. Pemilihan metode yang terbaik dan tepat untuk
suatu pengukuran bergantung pada beberapa faktor seperti misalnya, banyaknya
material atau sampel yang tersedia, waktu yang tersedia untuk melakukan
pengukuran, alat spektrofotometri yang tersedia (VIS atau UV).
Reagen pendeteksi gugus-gugus fenolik seperti reagen folin
dan ciocalteu telah digunakan dalam penentuan konsentrasi protein oleh Lowry
(1951) yang kemudian dikenal dengan metode Lowry. Dalam bentuk yang paling sederhana reagen
folin ciocalteu apat mendeteksi residu tirosin (dalam protein) karena kandungan
fenolik dalam residu tersebut mampu mereduksi fosfotungsat dan fosfomolibdat,
yang merupakan konstituen utama reagen folin ciocalteu, menjadi tungsten dan
molibdenum yang berwarna biru. Hasil
reduksi ini menunjukkan puncak absorbsi yang lebar pada daerah merah.
Sensitifitas dari metode folin ciocalteu ini mengalami perbaikan yang cukup
signifikan apabila digabung dengan ion-ion
1.2 Tujuan
1. Untuk mengetahui cara analisis kadar
protein pada bahan pangan hasil pertanian dengan metode lowry.
2. Untuk menetapkan kadar protein
denagn metode lowry
BAB 2. TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Protein
Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung
unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat.
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam
amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul tinggi dari 5000
sampai berjuta-juta. Protein terdiri
dari bermacam-macam golongan, makro molekul yang heterogen, walaupun demikian
semuanya merupakan turunan dari polipeptida dengan BM yang tinggi. Unsur yang ada dalam hampir semua protein
adalah hidrogen, oksigen, nitrogen, dan belerang (Dennison, 2002,). Ditinjau dari strukturnya,
protein dibagi dalam dua golongan besar, yaitu golongan protein sederhana dan
protein gabungan. Protein sederhana adalah protein yang hanya terdiri dari molekul-molekul
asam amino, sedangkan protein gabungan adalah protein yang terdiri dari protein
dan gugus bukan protein. (Sudarmaji , 1989.)
Analisis protein dapat dilakukan dengan dua
metode, yaitu secara kualitatif dan secara kuantitatif. Analisis protein secara kualitatif terdiri
atas reaksi Xantoprotein, reaksi Hopkins-Cole, reaksi Millon, reaksi Nitroprusida,
dan reaksi Sakaguchi. Sedangkan analisis
protein secara kuantitatif terdiri dari metode Kjeldahl, metode titrasi formol,
metode Lowry, metode spektrofotometri visible (Biuret), dan metode
spektrofotometri U.
(Anwar, 1992)
2.2
Bahan Baku
2.2.1 kuning telur
Bahan yang digunakan untuk analisia protein
yaitu kuning telur. Telur pada umumnya memiliki berat normal sekitar 35-42 gram per
butirnya, yang terdiri dari 11% bagian kulit telur, 58% bagian putih telur, dan
32% bagian kuning telur. Dalam telur terdapat berbagai macam senyawa organik
seperti air, lemak, protein dan karbohidrat. Air adalah komponen terbesar dalam
telur, tepatnya di bagian putih telur. Sedangkan pada kuning telur kaya akan
protein(Suryono , 2006.). Lemak yang terdapat pada telur
terdiri dari lemak tidak jenuh dan lemak jenuh dengan perbandingan 2:1.
Oleid Acid adalah komposisi utamja lemak tidak jenuh, dan lemak ini tidak
berpengaruh terhadap kolesterol darah manusia.
2.1.2 kecap
Kecap
merupakan produk cair berwarna coklat gelap mempunyai rasa asin atau manis dan
digolongkan dalam makanan yang mempunyai rasa dan aroma menyerupai ekstrak
daging. Kecap mempunyai sifat mudah dicerna dan diabsorbsi tubuh manusia,
karena komponen-komponennya mempunyai berat molekul rendah . Kecap dapat dibuat
melalui 3 cara, yaitu fermentasi, hidrolisis asam, dan kombinasi keduanya.
Dibandingkan dengan kecap yang dibuat secara hidrolisis, kecap yang dibuat
dengan cara fermentasi biasanya mempunyai aroma yang lebih baik. Pembuatan
kecap secara fermentasi pada prinsipnya menyangkut pemecahan karbohidrat,
protein, dan lemak oleh aktivitas enzim kapang, khamir dan bakteri menjadi
senyawa sederhana, yang menentukan rasa, aroma, dan komposisi kecap .
Pembuatan kecap di Indonesia pada umumnya
dilakukan secara fermentasi. Fermentasi terdiri atas 2 tahap yaitu fermentasi
kapang (solid stage fermentation) dan fermentasi dalam larutan garam (brine
fermentation). Salah satu mikroba yang berperan dalam fermentasi kapang
adalah Aspergillus oryzae. A. Oryzae dikenal sebagai kapang yang paling
banyak menghasilkan enzim, yaitu amilase, galaktosidase, glutaminase, protease,
glukosidase dan lipase .(Apriyantono
, 1989.)
2.1.3 ikan lemuru
Sardinella adalah
nama marga ikan, anggota suku Clupeidae. Beberapa spesiesnya di Indonesia
dikenal dengan nama lemuru dan tembang, yang merupakan jenis ikan pelagis kecil
yang cukup penting bagi perikanan. Karena lekas membusuk, ikan ini lebih banyak
dijadikan ikan asin, ikan pindang, atau dikalengkan sebagai ikan sarden. Ikan
yang berukuran kecil dan ramping, panjang tubuh sekitar 15 cm atau kurang,
namun ada pula yang dapat mencapai lebih dari 20 cm. Lemuru biasanya hampir
silindris, dengan tinggi tubuh (body depth) sekitar 25% panjang standar.
Tembang bertubuh lebih lebar dan pipih, dengan tinggi tubuh sekitar 30% panjang
standar. Sirip punggung berukuran sedang, di tengah tubuh, kira-kira sejajar
dengan sirip perut. Sirip ekor berbagi dalam. Sisi bawah tubuh berlingir. (Anwar, 1992)
Lemuru dan tembang sering ditemukan berenang dalam kelompok
besar, dekat permukaan laut tidak jauh dari pantai (pesisir). Lemuru diketahui
memangsa plankton (fitoplankton dan zooplankton), terutama kopepoda. Ikan-ikan
ini dilengkapi dengan tapis insang (gill rakers, sisir insang) untuk menyaring
makanannya
2.1.4 ayam rebus
Daging mengandung
sekitar 75 % air, protein 19 %, lemak 2,5 % dan kandungan substansi non protein
3,5 %. Selain itu komposisi daging dipengaruhi beberapa faktor anatara lain jenis
ternak, enis kelamin, umur dan jenis makanan yang diberikan kepada ternak
tersebut(Lawry , 1979) . Berdasarkan sifat fisiknya dapat dikelompokan menjadi
: (a) daging segar tanpa pelayuan dan yang dilayukan, (b) daging seghar yang
dilayukan dan didinginkan, (c) daging segar yang bdilaukan kemudian dibekukan,
(d) daging masak, (e) daging asap dan (f)
daging olahan.
Tabel
1.perbandingan gizi dari beberapa jenis daging
jenis daging
|
kalori
|
protein
|
Lemak
|
besi
|
vitamin
|
Sapi
|
129
|
20
|
5
|
2,1
|
65
|
Kambing
|
162
|
17
|
10
|
2,1
|
60
|
Itik
|
129
|
20
|
5
|
2,0
|
100
|
Ayam
|
125
|
20
|
5
|
2,0
|
3
|
Dilihat dari nilai gizinya, daging ayam
merupakan sumber gizi yang baik karena banyak mengandung unsur-unsur yang diperlukan untuk hidup manusia
diantaranya protein, lemak, karbohidrat, mineral, dan vitamin yang berbeda
dengan manusia. Kualitas daging ayam ditentukan oleh komposisi kimia daging
ayam dipengaruhi oleh jenis turunan, jenis kelamin, umur dan pengaturan gizi dalam
ransum.
2.3
Macam macam
penyebab kerusakan protein
Kerusakan protein biasanya terjadi akibat protein tersebut
mengalami denaturasi dan koagulasi . denaturasi disebabkan oleh :
1. denaturasi karena panas
2. denaturasi karena asam dan basa
3. denaturasi karena garam logam berat
4. denaturasi
karena Garam logam berat
5. garam
logam berat merusak ikatan disulfida
6. agen
pereduksi merusak ikatan disulfida
a. Denaturasi
karena Panas:
Panas dapat digunakan untuk
mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi
karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul
penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan
ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi
selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang
dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut.
b. Alkohol
dapat merusak ikatan hidrogen:
Ikatan hidrogen terjadi antara gugus
amida dalam struktur sekunder protein. Ikatan hidrogen antar rantai samping
terjadi dalam struktur tersier protein dengan kombinasi berbagai asam amino
penyusunnya.
c. Denaturasi
karena Asam dan basa:
Protein akan mengalami kekeruhan
terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu ph dimana protein memiliki
muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah protein mengalami
denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan. Asam dan
basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe
reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam
berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau
basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam
lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi
d. Denaturasi
karena Garam logam berat:
Garam logam berat mendenaturasi
protein sama dengan halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung
Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2
dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara
garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang
tidak larut
Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion
logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi
karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph
larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat
mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++,
Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++,
sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion
salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat .
e. Garam
logam berat merusak ikatan disulfida:
Logam berat juga merusak ikatan
disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan kemampuannya untuk menarik sulfur
sehingga mengakibatkan denaturasi protein\
f. Agen
pereduksi merusak ikatan disulfida:
Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya oksidasi gugus
sulfhidril pada sistein. Antara rantai protein yang berbeda yang sama-sama
memiliki gugus sulfhidril akan membentuk ikatan disulfida kovalen yang sangat
kuat. Agen pereduksi dapat memutuskan ikatan disulfida, dimana penambahan atom
hidrogen sehingga membentuk gugus tiol; -SH . (Page D S, 1997)
2.4 Macam macam analisa protein
Analisa protein dapat dilakukan dengan
berbagai macam metode yaitu :
a. Metode KJELDHAL :
digunakan untuk mengukur protein pada bahan padat / protein kasar . Berdasarkan
pada pengukuran kadar nitrogen dalam smpel. Kandungan protein dapat dihitung
engan mengkonsumsikan rasio tertentu antara protein terhadap nitrogen untuk
contoh yang dianalisis. Kelemahan metode ini yaitu yang diukur tidak hanya
protein saja tapi bahan bahan non protein juda ikut terukur.
b. Metode BIURET :
digunakan untuk pengukuran protein terlarut. Didasarkan pada prinsip bahwa
senyawa yang mengandung dua atau lebih ikatan peptida dapat membentuk kompleks
berwarna biru ungu dengan garam Cu pada larutan alkali. Prinnsip penetapan
protein yaitu ikatan peptida dari protein akan bereaksi dengan ion Cu2+
membentuk kompleks berwarna ungu. Intensitas warna ungu bebrbanding langsung
dengan protein (Hermansyah,
2012).
c. Metode LOWRY :
digunakan untuk mengukur protein terlarut . reaksi antara Cu2+ dengan ikatan
peptida dan reduksi asam fosfomolibdat dan asam fosfotungstat oleh tirosin dan
triptophan yang terdapat dalam protein akan menghasilkan warna biru.
Menggunakan pereaksi fenol, follin, lowry, folin-ciocalteau yaitu pereaksi
kompleks yang berisi fosfomolibdta dan fosfotungstat.
d. Metode bradford
e. Metode pengikatan
zat warna : yaitu penetapan protein secara tidak langsungdengan menggunakan zat
warna berupa Amido black dan Orange G. Prinsip penetapan proteinnya berdasarkan
muatan ion berlawanan mengikat zat warna dan membentuk kompleks tidak larut.
Kompleks tidak larit ini dipisahkan dengan sentrifus atau penyaringan. Semakin
rendah intensitas warna pada supernatan maka semakin banyak zat warna yang
terikat pada protein dan semakin tinggi kandungan protein dala contoh.
f.
Metode Formol : Larutan
protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan dengan formalin akan
membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya
sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH
sehingga hasil titrasi dapat diakhiri dengan tepat.
2.5 Prinsip analisa saat praktikum
Digunakan untuk
mengukur protein terlarut . reaksi antara Cu2+ dengan ikatan peptida dan
reduksi asam fosfomolibdat dan asam fosfotungstat oleh tirosin dan triptophan
yang terdapat dalam protein akan menghasilkan warna biru. Menggunakan pereaksi
fenol, follin, lowry, folin-ciocalteau yaitu pereaksi kompleks yang berisi
fosfomolibdta dan fosfotungstat. . Dalam metode ini
terlibat 2 reaksi. Awalnya, kompleks
Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret, yang dalam suasana
alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+ kemudian akan mereduksi
reagen Folin-Ciocalteu, kompleks phosphomolibdat phosphotungstat
(phosphomolybdotungstate), menghasilkan heteropoly molybdenum blue akibat
reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu, yang
memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. (Lowry , Rosenbrough
, Farr, Randall
, 1951)
BAB 3. METODOLOGI PRAKTIKUM
3.1 Alat dan Bahan
Alat-alat yang
digunakan pada praktikum acara analisis kadar protein adalah tabung reaksi,
corong, bulp pipet, labu takar, beaker glass, kertas saring, spatula, gelas
ukur, neraca analitik, botol reagent, kuvet, spektrometer, sentrifugasi,
vorteks, spatula, corong kaca, botol pencuci, aluminium foil, dan pipet ukur.
Bahan-bahan utama yang digunakan sebagai
sampling pada praktikum ini yaitu kecap
black gold, kecap sedaap, daging ayam, ikan lemuru dan relur. Sedangkan bahan
lain yang digunakan adalah larutan folin, mix lowry, BSA (protein standart),
aquades dan tisu.
3.2 Prosedur Analisa
3.2.1 PEMBUATAN
KURVA STANDART
Dalam pembuatan kurva standart , yang pertama kali disiapkan
yaitu BSA dengan konsentrasi 0% sampai 3%.
Masing masing BSA dimasukan kedalam labu ukur kecil. Kemudian masing
masing ditambah dengan 2 ml larutan lawry. Larutan lawry ini bereaksi dengan
BSA membentuk Cu. Kemudian didiamkan selama 10 m3nit. Setelah itu ditambah
larutan follin sebanyak 2ml. Selanjutnya ditera dengan aquades sampai tanda
batas dan didiamkan selama 1 jam. Langkah terakhir di spektopotrometer denagn
panjang gelombang 750 nanometer.
3.2.2 ANALISA PROTEIN
Dalam analisa protein ini
menggunakan bahan baku kuning telur. Kuning telur ditimbang denagn ketetapan
jika hasil timbangan kuning telur lebih dari 15 gr maka kuning telur yang
dibutuhkan hanya 15gr. Jika kuning telur yang ditimbang kurang dari 15gr maka kuning
telur yang dibutuhkan hanya 7,5gr. Hasil timbangan kuning telur yaitu 14,5 jadi
kuning telur yang dibutuhkan 7,5 gram. Kemudian kuning telur dihaluskan denagn
menggunakan aquadest agar mudah menganalisisnya.kemudian ditera denagn 100 ml
aquadest. Kemudian ditera sampai tanda batas. Selanjutnya ditaruh di tabung
sentrifuse dengan volume @ 50 ml dan selanjutnya disentrifuse. Setelah
disentrifuse selama 10 menit. Tujuannya untuk mempermudah penyaringan karena
endapan telah terpisah. larutan disaring
dengan kertas saring. Kemudian ditera
sampai tanda batas. Selanjutnya dimasukan kedalam labu ukur masing masing 0,5
ml sebanyak 3x. Selanjutnya ditambah lawry sebanyak 2ml dan didiamkan selama 10
menit. Kemudian ditambah follin dan ditera sampai tanda batas. Kemudian
didiamkan selama 1 jam. Tahap akhir larutan di spektropotometer denagn panjang
gelombang 750 mikrometer.
BAB 4. HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Pengamatan
4.1.2 KURVA
STANDART
4.1.2 KUNING TELUR
No
|
Nilai absorbansi
|
1
|
0,582
|
2
|
0,669
|
3
|
0,637
|
4.1.3 KECAP
Bahan
|
Ulangan
|
Nilai Absorbansi
|
Kecap Black Gold
|
1
|
1,211
|
2
|
1.209
|
|
3
|
1.144
|
|
Kecap Sedap
|
1
|
0.958
|
2
|
0.944
|
|
3
|
1.121
|
4.1.4 AYAM REBUS
Ulangan
|
Sampel
|
Nilaiabsorbansi
|
1
|
0.5 ml
|
0.164
|
2
|
0.5 ml
|
0.166
|
3
|
0.5 ml
|
0.170
|
4
|
0.5 ml
|
0.190
|
4.1.5 IKAN LEMURU
Ulangan
|
Blanko
|
Adsorbansi
sample
|
1
|
0,001
|
0,464
|
2
|
0.001
|
0,396
|
3
|
0,001
|
0,280
|
4.2 Hasil Perhitungan
4.2.1 kuning telur
Ulangan TELOR
|
Nilai Absorbansi
|
Konsentrasi (mg)
|
Kadar Protein
|
1
|
0,552
|
5,5904
|
0,745381526
|
2
|
0,669
|
7
|
0,933333333
|
3
|
0,637
|
6,6145
|
0,881927711
|
|
|
|
|
Rata-rata
|
|
|
0,853547523
|
Standart Deviasi
|
|
|
0,097136742
|
RSD
|
|
|
11
|
4.2.2 kecap
Ulangan KECAP BG
|
Nilai Absorbansi
|
Konsentrasi (mg)
|
Kadar Protein
|
1
|
1
|
13,53012048
|
1,804016064
|
2
|
1,209
|
13,5060241
|
1,800803213
|
3
|
1,144
|
12,72289157
|
1,696385542
|
|
|
|
|
Rata-rata
|
|
|
1,767068273
|
Standart Deviasi
|
|
|
0,061234116
|
RSD
|
|
|
3
|
Ulangan KECAP SEDAP
|
Nilai Absorbansi
|
Konsentrasi (mg)
|
Kadar Protein
|
1
|
0,958
|
10,48192771
|
1,397590361
|
2
|
0,944
|
10,31325301
|
1,375100402
|
3
|
1,121
|
12,44578313
|
1,659437751
|
|
|
|
|
Rata-rata
|
|
|
1,477376171
|
Standart Deviasi
|
|
|
0,158070439
|
RSD
|
|
|
11
|
4.2.3 ikan lemuru
Ulangan LEMURU
|
|
Nilai Absorbansi
|
Konsentrasi (mg)
|
Kadar Protein
|
1
|
|
0,464
|
4,530120482
|
0,604016064
|
2
|
|
0,396
|
3,710843373
|
0,494779116
|
3
|
|
0,28
|
2,313253012
|
0,308433735
|
|
|
|
|
|
Rata-rata
|
|
0,469076305
|
||
Standart Deviasi
|
|
0,149458035
|
||
RSD
|
|
32
|
4.2.4 ayam rebus
Ulangan AYAM
|
Blanko
|
Nilai Absorbansi
|
Konsentrasi (mg)
|
Kadar Protein
|
1
|
0.000
|
0,164
|
0,915662651
|
0,122088
|
2
|
0.000
|
0,166
|
0,939759036
|
0,125301
|
3
|
0.000
|
0,17
|
0,987951807
|
0,131727
|
4
|
0.000
|
0,19
|
1,228915663
|
0,163855
|
Rata-rata
|
|
|
|
0,135743
|
Standart Deviasi
|
|
|
|
0,019165
|
RSD
|
|
|
|
14
|
4.3 Pembahasan
Berdasarkan hasil praktikum analisisnprotein , dapat
diketahui pada kurva standar bahwa
semakin tinggi konsentrasinya maka semakin tinggi pula nilai absorbansinya.
Pada masing-masing sampel bahan praktikum, dilakukan perhitungan nilai
absorbansi dan dapat diketahui bahwa hubungan antara konsentrasi, absorbansi,
serta kadar protein yang dihasilkan yaitu berbanding lurus. Itu berarti jika
suatu pengukuran nilai ansorbansi bahan dihasilkan nilai yang tinggi maka
konsentrasi bhan terebut juga tinggi.
Hasil dari praktikum kelompok kami dengan mengunakan
sampel kuning telur didapat rata rata kadar protein sebesar 0,8538. Sebagai
berbandingan sampel lainnya yaitu ayam sebesar 0.135743, ikan lemuru sebesar
0.46976, kecap black gold sebesar 1.76706, kecap sedaap sebesar 1.47737. dari
data tersebut kadar protein rata-rata
tertinggi yaitu pada kecap black gold yaitu sebesar 1.767068273, hal ini
dimungkinkan karena kecap black gold merupakan salah satu jenis kecap manis
berbahan dasar kedelai dengan kandungan asam amino yang sangat tinggi. Hal ini
sesuai dengan literatur kecap manis memiliki kandungan asam
amino cukup tinggi, karena kecap manis terbuat dari kacang kedelai yang
memiliki kandungan protein yang tinggi (Santoso, 1994). kadar protein yang tinggi berikutnya adalah
kecap manis sedaap. Sama halnya dengan kecap black gold, kecap sedaap juga
berbahan dasar kedelai sehingga kandungan asam aminonya cukup tinggi. Namun
untuk perbandingan kedua kecap yang digunakan ini menurut hasil uji praktikum,
kandungan protein kecap black gold lebih tinggi dibanding kecap sedaap. Dengan
kata lain kedua sempel kecap ini memiliki kadar protein lebih tinggi dari
sampel lainnya.
Kadar protein rata-rata yang terendah yaitu pada
ayam sebesar 0.135743. Menurut literatur kandungan protein pada daging ayam sebesar
4,7% . hal ini karena pada saat sebelum praktikum , daging ayam mengalami
perlakuan perebusan sehingga kandungan protein didalamnya juga ikut terlarut
dalam air
Pada perhitungan nilai RSD (relative standard
deviation) atau koefisien keragaman (coefficient of varians) di dapat hasil secara berturut turut sebagai
berikut nilai RSD padakecap black gold sebesar 3 %,telur sebesar 11
%,kecap sedaap sebesar 11%, ayam sebesar 14 %, ikan
lemuru sebesar 32 %,. Nilai RSD atu simpangan keragaman dapat diterima jika
nilainya 5%, semakin kecil nilai RSD dari suatu analisis maka semakin tinggi
tingkat ketelitian dan ketepatannya, dan hasil analisis praktikum yang memiliki
nilai ketelitian dan ketepatan yang sesuai dengan teori adalah pada nilai RSD
kecap black gold sebesar 3%. Biasanya koefisien variasi dapat diterima bila
nilainya lebih kecil dari 5%, namun hal ini juga tergantung pada analisis yang
dilakukan atau selang kepercayaan yang diinginkan. Biasanya hal yang paling
mempengaruhi nilai RSD yaitub perlakuan saat melakukan penimbangan sebanyak 3
ulangan. Jika jarak yang didapat terlalu besar, nilai RSD dapatt mencapi lebih
dari 5%.
BAB 5. PENUTUP
5.1 Kesimpulan
Dari hasil
praktikum yang telah dilakukan , dapat disimpulkan bahwa :
1.
.Protein
adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul tinggi dari 5000 sampai
berjuta-juta
2.
Kerusakan protein biasanya terjadi akibat protein tersebut
mengalami denaturasi dan koagulasi . denaturasi disebabkan oleh : denaturasi karena panas, denaturasi
karena asam dan basa, denaturasi karena garam logam berat, denaturasi karena Garam logam berat ,garam
logam berat merusak ikatan disulfida, agen pereduksi merusak ikatan disulfida
3.
Metode analisa protein antara lain metode kjeldhal, lawri,
biuret , dll.
4.
BSA pada metode lawry digunakan untuk membentuk ion Cu
5.
Larutan foliin yang berikatan dengan Cu membentuk warna biru
7.
Kadar protein paling tinggi terdapat pada kecap black gold
karena kecap black gold terbuat dari kedelai yang mempunyai kandungan protei
tinggi.
8.
Kadar protein paling rendah terdapat pada daging ayam karena
sebelum diuji, daging ayam direbus dahulu sehinnga protein didalamnya larut
atau rusak akibat pemanasan
9.
Nilai RSD paling tinggi terdapat pada daging ayam dan paling
rendah terdapat pada kecap black gold\
10. Semakin rendah
nilai RSD maka semakin tinggi ketelitiannya.
5.2 Saran
Sebenernya perlu
apa tidak laporan itu? Kalau laporan sebanyak gini malah membuat mahasiswa
tidak bisa sepenuhnya mengerti apa yang dipelajari. Sehingga plagiat dan saling
mencotoh dihalalkan. JADINYA MAHASISWA TIDAK BISA KOMPETEN. Apa sebaiknya
laporan bisa dilakukan secara lisan?
DAFTAR PUSTAKA
Anwar, F. 1992. Penetapan Zat Gizi Dalam Makanan. Bogor:
IPB
Apriyantono dkk. 1989. Analisis Pangan. Bogor:
Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Psat
Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB.
Dennison, C.,
2002, A Guide to Protein Isolation, Kluwer Academic Publishers, New York
Hermansyah, dkk. 2012. Penuntun Praktikum Biokimia. Inderalaya:
MIPA UNSRI
Lehninger. 1998. Dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta: Erlangga
Lowry ,
Rosenbrough , Farr, Randall. 1951.
Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent. New York: Kluwer
Academic Publishers.
Page D S. 1997. Prinsip-prinsip Biokimia. Jakarta:
Erlangga
Sudarmaji dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian.
Yogyakarta: Penerbit Liberty.
Suryono H. 2006. Daya dan Kestabilan Buih Putih Telur Itik Tegal dengan Penambahan
Asam Asetat pada Umur Simpan yang Berbeda [skripsi]. Bogor: Program Studi
Teknologi Hasil Ternak. Fakultas Peternakan Institut Pertanian Bogor.
Langganan:
Postingan (Atom)