ANALISA KADAR PROTEIN PADA BAHAN PANGAN

BAB 1. PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Protein merupakan suatu polipeptida yang memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Penentuan konsentrasi protein merupakan proses yang rutin digunakan dalam kerja Biokimia. Ada beberapa metode yang biasa digunakan dalam rangka penentuan konsentrasi preotein, yaitu metode Biuret, Lowry, dan lain sebagainya. Masing-masing metode mempunyai kekurangan dan kelebihan. Pemilihan metode yang terbaik dan tepat untuk suatu pengukuran bergantung pada beberapa faktor seperti misalnya, banyaknya material atau sampel yang tersedia, waktu yang tersedia untuk melakukan pengukuran, alat spektrofotometri yang tersedia (VIS atau UV).

Reagen pendeteksi gugus-gugus fenolik seperti reagen folin dan ciocalteu telah digunakan dalam penentuan konsentrasi protein oleh Lowry (1951) yang kemudian dikenal dengan metode Lowry. Dalam bentuk yang paling sederhana reagen folin ciocalteu apat mendeteksi residu tirosin (dalam protein) karena kandungan fenolik dalam residu tersebut mampu mereduksi fosfotungsat dan fosfomolibdat, yang merupakan konstituen utama reagen folin ciocalteu, menjadi tungsten dan molibdenum yang berwarna biru. Hasil reduksi ini menunjukkan puncak absorbsi yang lebar pada daerah merah. Sensitifitas dari metode folin ciocalteu ini mengalami perbaikan yang cukup signifikan apabila digabung dengan ion-ion

1.2 Tujuan

1. Untuk mengetahui cara analisis kadar protein pada bahan pangan hasil pertanian dengan metode lowry.

2. Untuk menetapkan kadar protein denagn metode lowry

BAB 2. TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Protein

Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul tinggi dari 5000 sampai berjuta-juta. Protein terdiri dari bermacam-macam golongan, makro molekul yang heterogen, walaupun demikian semuanya merupakan turunan dari polipeptida dengan BM yang tinggi. Unsur yang ada dalam hampir semua protein adalah hidrogen, oksigen, nitrogen, dan belerang (Dennison, 2002,). Ditinjau dari strukturnya, protein dibagi dalam dua golongan besar, yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Protein sederhana adalah protein yang hanya terdiri dari molekul-molekul asam amino, sedangkan protein gabungan adalah protein yang terdiri dari protein dan gugus bukan protein. (Sudarmaji , 1989.)

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu secara kualitatif dan secara kuantitatif. Analisis protein secara kualitatif terdiri atas reaksi Xantoprotein, reaksi Hopkins-Cole, reaksi Millon, reaksi Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi. Sedangkan analisis protein secara kuantitatif terdiri dari metode Kjeldahl, metode titrasi formol, metode Lowry, metode spektrofotometri visible (Biuret), dan metode spektrofotometri U. (Anwar, 1992)

2.2 Bahan Baku

2.2.1 kuning telur

Bahan yang digunakan untuk analisia protein yaitu kuning telur. Telur pada umumnya memiliki berat normal sekitar 35-42 gram per butirnya, yang terdiri dari 11% bagian kulit telur, 58% bagian putih telur, dan 32% bagian kuning telur. Dalam telur terdapat berbagai macam senyawa organik seperti air, lemak, protein dan karbohidrat. Air adalah komponen terbesar dalam telur, tepatnya di bagian putih telur. Sedangkan pada kuning telur kaya akan protein(Suryono , 2006.). Lemak yang terdapat pada telur terdiri dari lemak tidak jenuh dan lemak jenuh dengan perbandingan 2:1. Oleid Acid adalah komposisi utamja lemak tidak jenuh, dan lemak ini tidak berpengaruh terhadap kolesterol darah manusia.

2.1.2 kecap

Kecap merupakan produk cair berwarna coklat gelap mempunyai rasa asin atau manis dan digolongkan dalam makanan yang mempunyai rasa dan aroma menyerupai ekstrak daging. Kecap mempunyai sifat mudah dicerna dan diabsorbsi tubuh manusia, karena komponen-komponennya mempunyai berat molekul rendah . Kecap dapat dibuat melalui 3 cara, yaitu fermentasi, hidrolisis asam, dan kombinasi keduanya. Dibandingkan dengan kecap yang dibuat secara hidrolisis, kecap yang dibuat dengan cara fermentasi biasanya mempunyai aroma yang lebih baik. Pembuatan kecap secara fermentasi pada prinsipnya menyangkut pemecahan karbohidrat, protein, dan lemak oleh aktivitas enzim kapang, khamir dan bakteri menjadi senyawa sederhana, yang menentukan rasa, aroma, dan komposisi kecap .

Pembuatan kecap di Indonesia pada umumnya dilakukan secara fermentasi. Fermentasi terdiri atas 2 tahap yaitu fermentasi kapang (solid stage fermentation) dan fermentasi dalam larutan garam (brine fermentation). Salah satu mikroba yang berperan dalam fermentasi kapang adalah Aspergillus oryzae. A. Oryzae dikenal sebagai kapang yang paling banyak menghasilkan enzim, yaitu amilase, galaktosidase, glutaminase, protease, glukosidase dan lipase .(Apriyantono , 1989.)

2.1.3 ikan lemuru

Sardinella adalah nama marga ikan, anggota suku Clupeidae. Beberapa spesiesnya di Indonesia dikenal dengan nama lemuru dan tembang, yang merupakan jenis ikan pelagis kecil yang cukup penting bagi perikanan. Karena lekas membusuk, ikan ini lebih banyak dijadikan ikan asin, ikan pindang, atau dikalengkan sebagai ikan sarden. Ikan yang berukuran kecil dan ramping, panjang tubuh sekitar 15 cm atau kurang, namun ada pula yang dapat mencapai lebih dari 20 cm. Lemuru biasanya hampir silindris, dengan tinggi tubuh (body depth) sekitar 25% panjang standar. Tembang bertubuh lebih lebar dan pipih, dengan tinggi tubuh sekitar 30% panjang standar. Sirip punggung berukuran sedang, di tengah tubuh, kira-kira sejajar dengan sirip perut. Sirip ekor berbagi dalam. Sisi bawah tubuh berlingir. (Anwar, 1992)

Lemuru dan tembang sering ditemukan berenang dalam kelompok besar, dekat permukaan laut tidak jauh dari pantai (pesisir). Lemuru diketahui memangsa plankton (fitoplankton dan zooplankton), terutama kopepoda. Ikan-ikan ini dilengkapi dengan tapis insang (gill rakers, sisir insang) untuk menyaring makanannya

2.1.4 ayam rebus

Daging mengandung sekitar 75 % air, protein 19 %, lemak 2,5 % dan kandungan substansi non protein 3,5 %. Selain itu komposisi daging dipengaruhi beberapa faktor anatara lain jenis ternak, enis kelamin, umur dan jenis makanan yang diberikan kepada ternak tersebut(Lawry , 1979) . Berdasarkan sifat fisiknya dapat dikelompokan menjadi : (a) daging segar tanpa pelayuan dan yang dilayukan, (b) daging seghar yang dilayukan dan didinginkan, (c) daging segar yang bdilaukan kemudian dibekukan, (d) daging masak, (e) daging asap dan (f) daging olahan.

Tabel 1.perbandingan gizi dari beberapa jenis daging

jenis daging	kalori	protein	Lemak	besi	vitamin
Sapi	129	20	5	2,1	65
Kambing	162	17	10	2,1	60
Itik	129	20	5	2,0	100
Ayam	125	20	5	2,0	3

Dilihat dari nilai gizinya, daging ayam merupakan sumber gizi yang baik karena banyak mengandung unsur-unsur yang diperlukan untuk hidup manusia diantaranya protein, lemak, karbohidrat, mineral, dan vitamin yang berbeda dengan manusia. Kualitas daging ayam ditentukan oleh komposisi kimia daging ayam dipengaruhi oleh jenis turunan, jenis kelamin, umur dan pengaturan gizi dalam ransum.

2.3 Macam macam penyebab kerusakan protein

Kerusakan protein biasanya terjadi akibat protein tersebut mengalami denaturasi dan koagulasi . denaturasi disebabkan oleh :

1. denaturasi karena panas

2. denaturasi karena asam dan basa

3. denaturasi karena garam logam berat

4. denaturasi karena Garam logam berat

5. garam logam berat merusak ikatan disulfida

6. agen pereduksi merusak ikatan disulfida

a. Denaturasi karena Panas:

Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut.

b. Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen:

Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder protein. Ikatan hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein dengan kombinasi berbagai asam amino penyusunnya.

c. Denaturasi karena Asam dan basa:

Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan. Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi

d. Denaturasi karena Garam logam berat:

Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg⁺², Pb⁺², Ag⁺¹ Tl⁺¹, Cd⁺² dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut

Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag⁺, Ca⁺⁺, Zn⁺⁺, Hg⁺⁺, Fe⁺⁺, Cu⁺⁺ dan Pb⁺⁺, sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat .

e. Garam logam berat merusak ikatan disulfida:

Logam berat juga merusak ikatan disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan kemampuannya untuk menarik sulfur sehingga mengakibatkan denaturasi protein\

f. Agen pereduksi merusak ikatan disulfida:

Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya oksidasi gugus sulfhidril pada sistein. Antara rantai protein yang berbeda yang sama-sama memiliki gugus sulfhidril akan membentuk ikatan disulfida kovalen yang sangat kuat. Agen pereduksi dapat memutuskan ikatan disulfida, dimana penambahan atom hidrogen sehingga membentuk gugus tiol; -SH . (Page D S, 1997)

2.4 Macam macam analisa protein

Analisa protein dapat dilakukan dengan berbagai macam metode yaitu :

a. Metode KJELDHAL : digunakan untuk mengukur protein pada bahan padat / protein kasar . Berdasarkan pada pengukuran kadar nitrogen dalam smpel. Kandungan protein dapat dihitung engan mengkonsumsikan rasio tertentu antara protein terhadap nitrogen untuk contoh yang dianalisis. Kelemahan metode ini yaitu yang diukur tidak hanya protein saja tapi bahan bahan non protein juda ikut terukur.

b. Metode BIURET : digunakan untuk pengukuran protein terlarut. Didasarkan pada prinsip bahwa senyawa yang mengandung dua atau lebih ikatan peptida dapat membentuk kompleks berwarna biru ungu dengan garam Cu pada larutan alkali. Prinnsip penetapan protein yaitu ikatan peptida dari protein akan bereaksi dengan ion Cu2+ membentuk kompleks berwarna ungu. Intensitas warna ungu bebrbanding langsung dengan protein (Hermansyah, 2012).

c. Metode LOWRY : digunakan untuk mengukur protein terlarut . reaksi antara Cu2+ dengan ikatan peptida dan reduksi asam fosfomolibdat dan asam fosfotungstat oleh tirosin dan triptophan yang terdapat dalam protein akan menghasilkan warna biru. Menggunakan pereaksi fenol, follin, lowry, folin-ciocalteau yaitu pereaksi kompleks yang berisi fosfomolibdta dan fosfotungstat.

d. Metode bradford

e. Metode pengikatan zat warna : yaitu penetapan protein secara tidak langsungdengan menggunakan zat warna berupa Amido black dan Orange G. Prinsip penetapan proteinnya berdasarkan muatan ion berlawanan mengikat zat warna dan membentuk kompleks tidak larut. Kompleks tidak larit ini dipisahkan dengan sentrifus atau penyaringan. Semakin rendah intensitas warna pada supernatan maka semakin banyak zat warna yang terikat pada protein dan semakin tinggi kandungan protein dala contoh.

f. Metode Formol : Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan dengan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga hasil titrasi dapat diakhiri dengan tepat.

2.5 Prinsip analisa saat praktikum

Digunakan untuk mengukur protein terlarut . reaksi antara Cu2+ dengan ikatan peptida dan reduksi asam fosfomolibdat dan asam fosfotungstat oleh tirosin dan triptophan yang terdapat dalam protein akan menghasilkan warna biru. Menggunakan pereaksi fenol, follin, lowry, folin-ciocalteau yaitu pereaksi kompleks yang berisi fosfomolibdta dan fosfotungstat. . Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. Awalnya, kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret, yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+ kemudian akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu, kompleks phosphomolibdat phosphotungstat (phosphomolybdotungstate), menghasilkan heteropoly molybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu, yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. (Lowry , Rosenbrough , Farr, Randall , 1951)

BAB 3. METODOLOGI PRAKTIKUM

3.1 Alat dan Bahan

Alat-alat yang digunakan pada praktikum acara analisis kadar protein adalah tabung reaksi, corong, bulp pipet, labu takar, beaker glass, kertas saring, spatula, gelas ukur, neraca analitik, botol reagent, kuvet, spektrometer, sentrifugasi, vorteks, spatula, corong kaca, botol pencuci, aluminium foil, dan pipet ukur.

Bahan-bahan utama yang digunakan sebagai sampling pada praktikum ini yaitu kecap black gold, kecap sedaap, daging ayam, ikan lemuru dan relur. Sedangkan bahan lain yang digunakan adalah larutan folin, mix lowry, BSA (protein standart), aquades dan tisu.

3.2 Prosedur Analisa

3.2.1 PEMBUATAN KURVA STANDART

Dalam pembuatan kurva standart , yang pertama kali disiapkan yaitu BSA dengan konsentrasi 0% sampai 3%. Masing masing BSA dimasukan kedalam labu ukur kecil. Kemudian masing masing ditambah dengan 2 ml larutan lawry. Larutan lawry ini bereaksi dengan BSA membentuk Cu. Kemudian didiamkan selama 10 m3nit. Setelah itu ditambah larutan follin sebanyak 2ml. Selanjutnya ditera dengan aquades sampai tanda batas dan didiamkan selama 1 jam. Langkah terakhir di spektopotrometer denagn panjang gelombang 750 nanometer.

3.2.2 ANALISA PROTEIN

Dalam analisa protein ini menggunakan bahan baku kuning telur. Kuning telur ditimbang denagn ketetapan jika hasil timbangan kuning telur lebih dari 15 gr maka kuning telur yang dibutuhkan hanya 15gr. Jika kuning telur yang ditimbang kurang dari 15gr maka kuning telur yang dibutuhkan hanya 7,5gr. Hasil timbangan kuning telur yaitu 14,5 jadi kuning telur yang dibutuhkan 7,5 gram. Kemudian kuning telur dihaluskan denagn menggunakan aquadest agar mudah menganalisisnya.kemudian ditera denagn 100 ml aquadest. Kemudian ditera sampai tanda batas. Selanjutnya ditaruh di tabung sentrifuse dengan volume @ 50 ml dan selanjutnya disentrifuse. Setelah disentrifuse selama 10 menit. Tujuannya untuk mempermudah penyaringan karena endapan telah terpisah. larutan disaring dengan kertas saring. Kemudian ditera sampai tanda batas. Selanjutnya dimasukan kedalam labu ukur masing masing 0,5 ml sebanyak 3x. Selanjutnya ditambah lawry sebanyak 2ml dan didiamkan selama 10 menit. Kemudian ditambah follin dan ditera sampai tanda batas. Kemudian didiamkan selama 1 jam. Tahap akhir larutan di spektropotometer denagn panjang gelombang 750 mikrometer.

BAB 4. HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan

4.1.2 KURVA STANDART

4.1.2 KUNING TELUR

No	Nilai absorbansi
1	0,582
2	0,669
3	0,637

4.1.3 KECAP

Bahan	Ulangan	Nilai Absorbansi
Kecap Black Gold	1	1,211
	2	1.209
	3	1.144
Kecap Sedap	1	0.958
	2	0.944
	3	1.121

4.1.4 AYAM REBUS

Ulangan	Sampel	Nilaiabsorbansi
1	0.5 ml	0.164
2	0.5 ml	0.166
3	0.5 ml	0.170
4	0.5 ml	0.190

4.1.5 IKAN LEMURU

Ulangan	Blanko	Adsorbansi sample
1	0,001	0,464
2	0.001	0,396
3	0,001	0,280

4.2 Hasil Perhitungan

4.2.1 kuning telur

Ulangan TELOR	Nilai Absorbansi	Konsentrasi (mg)	Kadar Protein
1	0,552	5,5904	0,745381526
2	0,669	7	0,933333333
3	0,637	6,6145	0,881927711

Rata-rata			0,853547523
Standart Deviasi			0,097136742
RSD			11

4.2.2 kecap

Ulangan KECAP BG	Nilai Absorbansi	Konsentrasi (mg)	Kadar Protein
1	1	13,53012048	1,804016064
2	1,209	13,5060241	1,800803213
3	1,144	12,72289157	1,696385542

Rata-rata			1,767068273
Standart Deviasi			0,061234116
RSD			3
Ulangan KECAP SEDAP	Nilai Absorbansi	Konsentrasi (mg)	Kadar Protein
1	0,958	10,48192771	1,397590361
2	0,944	10,31325301	1,375100402
3	1,121	12,44578313	1,659437751

Rata-rata			1,477376171
Standart Deviasi			0,158070439
RSD			11

4.2.3 ikan lemuru

Ulangan LEMURU	Nilai Absorbansi	Konsentrasi (mg)	Kadar Protein
1	0,464	4,530120482	0,604016064
2	0,396	3,710843373	0,494779116
3	0,28	2,313253012	0,308433735

Rata-rata			0,469076305
Standart Deviasi			0,149458035
RSD			32

4.2.4 ayam rebus

Ulangan AYAM	Blanko	Nilai Absorbansi	Konsentrasi (mg)	Kadar Protein
1	0.000	0,164	0,915662651	0,122088
2	0.000	0,166	0,939759036	0,125301
3	0.000	0,17	0,987951807	0,131727
4	0.000	0,19	1,228915663	0,163855
Rata-rata				0,135743
Standart Deviasi				0,019165
RSD				14

4.3 Pembahasan

Berdasarkan hasil praktikum analisisnprotein , dapat diketahui pada kurva standar bahwa semakin tinggi konsentrasinya maka semakin tinggi pula nilai absorbansinya. Pada masing-masing sampel bahan praktikum, dilakukan perhitungan nilai absorbansi dan dapat diketahui bahwa hubungan antara konsentrasi, absorbansi, serta kadar protein yang dihasilkan yaitu berbanding lurus. Itu berarti jika suatu pengukuran nilai ansorbansi bahan dihasilkan nilai yang tinggi maka konsentrasi bhan terebut juga tinggi.

Hasil dari praktikum kelompok kami dengan mengunakan sampel kuning telur didapat rata rata kadar protein sebesar 0,8538. Sebagai berbandingan sampel lainnya yaitu ayam sebesar 0.135743, ikan lemuru sebesar 0.46976, kecap black gold sebesar 1.76706, kecap sedaap sebesar 1.47737. dari data tersebut kadar protein rata-rata tertinggi yaitu pada kecap black gold yaitu sebesar 1.767068273, hal ini dimungkinkan karena kecap black gold merupakan salah satu jenis kecap manis berbahan dasar kedelai dengan kandungan asam amino yang sangat tinggi. Hal ini sesuai dengan literatur kecap manis memiliki kandungan asam amino cukup tinggi, karena kecap manis terbuat dari kacang kedelai yang memiliki kandungan protein yang tinggi (Santoso, 1994). kadar protein yang tinggi berikutnya adalah kecap manis sedaap. Sama halnya dengan kecap black gold, kecap sedaap juga berbahan dasar kedelai sehingga kandungan asam aminonya cukup tinggi. Namun untuk perbandingan kedua kecap yang digunakan ini menurut hasil uji praktikum, kandungan protein kecap black gold lebih tinggi dibanding kecap sedaap. Dengan kata lain kedua sempel kecap ini memiliki kadar protein lebih tinggi dari sampel lainnya.

Kadar protein rata-rata yang terendah yaitu pada ayam sebesar 0.135743. Menurut literatur kandungan protein pada daging ayam sebesar 4,7% . hal ini karena pada saat sebelum praktikum , daging ayam mengalami perlakuan perebusan sehingga kandungan protein didalamnya juga ikut terlarut dalam air

Pada perhitungan nilai RSD (relative standard deviation) atau koefisien keragaman (coefficient of varians) di dapat hasil secara berturut turut sebagai berikut nilai RSD padakecap black gold sebesar 3 %,telur sebesar 11 %,kecap sedaap sebesar 11%, ayam sebesar 14 %, ikan lemuru sebesar 32 %,. Nilai RSD atu simpangan keragaman dapat diterima jika nilainya 5%, semakin kecil nilai RSD dari suatu analisis maka semakin tinggi tingkat ketelitian dan ketepatannya, dan hasil analisis praktikum yang memiliki nilai ketelitian dan ketepatan yang sesuai dengan teori adalah pada nilai RSD kecap black gold sebesar 3%. Biasanya koefisien variasi dapat diterima bila nilainya lebih kecil dari 5%, namun hal ini juga tergantung pada analisis yang dilakukan atau selang kepercayaan yang diinginkan. Biasanya hal yang paling mempengaruhi nilai RSD yaitub perlakuan saat melakukan penimbangan sebanyak 3 ulangan. Jika jarak yang didapat terlalu besar, nilai RSD dapatt mencapi lebih dari 5%.

BAB 5. PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Dari hasil praktikum yang telah dilakukan , dapat disimpulkan bahwa :

1. .Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul tinggi dari 5000 sampai berjuta-juta

2. Kerusakan protein biasanya terjadi akibat protein tersebut mengalami denaturasi dan koagulasi . denaturasi disebabkan oleh : denaturasi karena panas, denaturasi karena asam dan basa, denaturasi karena garam logam berat, denaturasi karena Garam logam berat ,garam logam berat merusak ikatan disulfida, agen pereduksi merusak ikatan disulfida

3. Metode analisa protein antara lain metode kjeldhal, lawri, biuret , dll.

4. BSA pada metode lawry digunakan untuk membentuk ion Cu

5. Larutan foliin yang berikatan dengan Cu membentuk warna biru

6. Semakin biru warna yang dihasilkan maka semakin tinggi kandungan protein dalam bahan

7. Kadar protein paling tinggi terdapat pada kecap black gold karena kecap black gold terbuat dari kedelai yang mempunyai kandungan protei tinggi.

8. Kadar protein paling rendah terdapat pada daging ayam karena sebelum diuji, daging ayam direbus dahulu sehinnga protein didalamnya larut atau rusak akibat pemanasan

9. Nilai RSD paling tinggi terdapat pada daging ayam dan paling rendah terdapat pada kecap black gold\

10. Semakin rendah nilai RSD maka semakin tinggi ketelitiannya.

5.2 Saran

Sebenernya perlu apa tidak laporan itu? Kalau laporan sebanyak gini malah membuat mahasiswa tidak bisa sepenuhnya mengerti apa yang dipelajari. Sehingga plagiat dan saling mencotoh dihalalkan. JADINYA MAHASISWA TIDAK BISA KOMPETEN. Apa sebaiknya laporan bisa dilakukan secara lisan?

DAFTAR PUSTAKA

Anwar, F. 1992. Penetapan Zat Gizi Dalam Makanan. Bogor: IPB

Apriyantono dkk. 1989. Analisis Pangan. Bogor: Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Psat Antar Universitas Pangan dan Gizi IPB.

Dennison, C., 2002, A Guide to Protein Isolation, Kluwer Academic Publishers, New York

Hermansyah, dkk. 2012. Penuntun Praktikum Biokimia. Inderalaya: MIPA UNSRI

Lehninger. 1998. Dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta: Erlangga

Lowry , Rosenbrough , Farr, Randall. 1951. Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent. New York: Kluwer Academic Publishers.

Page D S. 1997. Prinsip-prinsip Biokimia. Jakarta: Erlangga

Sudarmaji dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Yogyakarta: Penerbit Liberty.

Suryono H. 2006. Daya dan Kestabilan Buih Putih Telur Itik Tegal dengan Penambahan Asam Asetat pada Umur Simpan yang Berbeda [skripsi]. Bogor: Program Studi Teknologi Hasil Ternak. Fakultas Peternakan Institut Pertanian Bogor.